La historia inicia en 1922 donde se administró por primera vez insulina, debido a las impurezas presentes, producía grandes reacciones alérgicas. Los experimentos avanzaron, cuando en 1926, se consigue la cristalización de la proteína. Posteriormente, en 1955, Sanger consigue descifrar su composición, el conocimiento de la secuencia y estructura de una molécula es vital, pues ayuda a entender cómo funciona en el organismo.
En 1963, la insulina se convirtió en la primera proteína en ser sintetizada in vitro, por Meinhofer y colaboradores , pero con un rendimiento bastante pobre, lo que impedía su utilización masiva contra la diabetes. Así llegamos a la insulina transgénica ya que, en el año 1978, gracias al desarrollo de técnicas biotecnológicas. El procedimiento es utilizando las bacterias Escherichia coli como factorías en miniatura para producir de forma separada las cadenas A y B de la insulina humana, introduciendo para ello los genes que las codifican en las bacterias mediante un vector (pBR322). Posteriormente se llevaba a cabo la purificación, plegamiento y unión in vitro de las cadenas, mediante la oxidación de las cisteínas para formar los puentes disulfuro de la proteína activa.
El resultado fue una insulina humana (denominada comercialmente Humulin), más barata de producir, potente y segura, ya que no mostraba problemas; la investigación no termina aquí. En los últimos años se está consiguiendo que otros organismos genéticamente modificados produzcan insulina humana, con numerosas ventajas. Por ejemplo, científicos argentinos han obtenido vacas transgénicas que producen leche enriquecida en pro-insulina humana, que evitarían tener que purificar la proteína, pues únicamente habría que consumir la leche. Lo mismo ocurre con el cártamo (Carthamus tinctoriusL., azafrán bastardo), que se ha modificado para que produzca insulina humana en sus semillas.
Bibliografía
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